Collageen, afgeleid uit het Grieks, betekent ‘het product van tandvleesvorming’. In 1893 definieerde de Oxford Dictionary collageen als "het bestanddeel van bindweefsel dat colloïd produceert wanneer het wordt gekookt". Later noemde gross (1956) procollageen voor het eerst als het eiwitmonomeer van collageenvezels. Nu is de wetenschappelijke definitie van collageen: "extracellulair matrix (EMC) structureel eiwit, er moet ten minste één domein in het molecuul zijn met drie strengen van helixconformatie bestaande uit een keten (collageendomein)". Collageen is een witte, transparante, onvertakte fibril met vier structuurniveaus. Het monomeer van collageen is pro-collageen. Het pro-collageenmolecuul is een lange en dunne drievoudige helixketen, met een diameter van 15 graden en een lengte van 280 graden, gemeten met elektronenmicroscopie. Het heeft een staafvormige structuur en een molecuulgewicht van bijna 300.000. De specifieke aminozuursequentie op de keten van type Ⅰ collageen vormt de primaire structuur; de secundaire structuur verwijst naar de vorming van collageenspecifieke en strakke linkerhelix op de keten als gevolg van de aanwezigheid van glycineproline? Drie peptiden; en het bestaan van glycine in de cyclus van drie peptiden zorgt ervoor dat de drie linkerhelices om elkaar heen buigen om een strakke rechter samengestelde helix te vormen, wat de structuur van collageen op drie niveaus is; Vier De structuur van de eerste orde verwijst in het algemeen naar de vorming van stabiele en sterke fibrillen door supramoleculaire aggregatie van procollageenmoleculen op een "kwart gespreide" manier. Lange tijd werd collageen gezien als een soort molecuul. In feite bevat collageen een breed scala aan moleculen, waarvan de hoofdstructuur dezelfde drievoudige helixconfiguratie is. Tot de jaren zeventig beseften mensen geleidelijk de diversiteit van collageen in verschillende weefsels. Tot nu toe zijn er 18 soorten collageen gedefinieerd, waaronder 32 polypeptideketens met hun eigen genetische kenmerken. Hun verspreiding in weefsels heeft een bepaalde weefselspecificiteit; de pees bevat bijvoorbeeld voornamelijk collageen type I; kraakbeen bevat voornamelijk type II collageen, terwijl de vaatwand, de huid en het interstitiële weefsel van verschillende zachte weefsels of organen tegelijkertijd type I collageen en type III collageen bevatten, maar in verschillende organen is de verhouding van de twee collageeninhoud verschillend. Omdat type I collageen 90% van het totale collageen in het organisme uitmaakt, is het onderzoek naar type I collageen het meest uitgebreid.
Collageen is het meest verspreide eiwit bij dieren, voornamelijk verspreid in het bindweefsel. Het is erg belangrijk voor de vorming van dierlijke en menselijke huid, bloedvaten, botten, tanden en kraakbeen, en het is de belangrijkste materiële basis van deze bindweefsels. 70% van het totale gewicht van de huid is collageen, bijna al het kraakbeen is collageen en 80% van het normale bot bevat ook collageen (in het bot is de functie van collageen voornamelijk om zijn netwerkstructuur te gebruiken om calcium vast te houden, fosfor, mineralen en andere componenten om bot te vormen). De afgelopen jaren is Japan het eerste land dat collageen aanvult in de manier van eten. Deze producten kunnen het verloren collageen in het menselijk lichaam oraal aanvullen, dat kan worden gebruikt als grondstof voor de synthese van collageen in het menselijk lichaam, en kunnen de immuunfunctie van het menselijk lichaam verbeteren en tegelijkertijd het schoonheidseffect bieden. Maar niet alle zogenaamde collageen hebben zo'n effect. Om een oraal collageensupplement te verkrijgen, moet de vorm van collageeninname collageenpeptide in kleine moleculaire toestand zijn, en het molecuulgewicht van 3000-5000 Dalton, waarvan wordt bevestigd dat het momenteel het gemakkelijkst door het menselijk lichaam wordt opgenomen en gebruikt.
